L'efficacia di alcuni tra i più conosciuti inibitori delle diidrofolicoiduttasi dei batteri, di vari organismi patogeni e di animali è stata misurata sull'attività diidrofolico riduttasi di Euglena gracilis, Neurospora crassa, Pisum sativum e Zea mais. Aminopterina e ametopterina, analoghi del folato appartenenti alla classe dei derivati delle 2-4-diaminopteridine, si sono mostrati, con l'eccezione per l'enzima di Euglenagracilis, inibitori molto efficaci sulle diidrofolico-riduttasi saggiate, con un 50% di inibizione attorno alla concentrazione di M. Questo grado di inibizione è del tutto paragonabile a quello mostrato per gli enzimi di altre fonti. Tra gli analoghi del folato appartenenti alle 2-4-diaminopirimidine si è usato il trimetoprim, inibitore conosciuto per la grande diversità di azione sulle diidrofolato-riduttasi di diverse fonti. La concentrazione richiesta per avere il 50% di inibizione va da per l'enzima di Euglena a per l'enzima di pisello. I dati suggeriscono che i derivati 2-4-diaminopirimidinici possono essere utili per evidenziare nelle piante differenze specifiche di risposta agli antifolici.
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author = {Paolo Crosti and Renato Bianchetti},
title = {Comparative inhibition of plant dihydrofolate reductases by folate analogues},
journal = {Atti della Accademia Nazionale dei Lincei. Classe di Scienze Fisiche, Matematiche e Naturali. Rendiconti},
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Crosti, Paolo; Bianchetti, Renato. Comparative inhibition of plant dihydrofolate reductases by folate analogues. Atti della Accademia Nazionale dei Lincei. Classe di Scienze Fisiche, Matematiche e Naturali. Rendiconti, Tome 66 (1979) pp. 64-67. http://gdmltest.u-ga.fr/item/RLINA_1979_8_66_1_64_0/
[1] - in «The biochemistry of folic acid and related pteridines» ( and ed) North Holland Publishing Company. Amsterdam-London, vol. 13.
[2] and - in «Advances in Enzymology» ( ed.) Interscience Publishers a division of J. Wiley and sons New York-London Sydney; vol. 27 pp. 417-468.
[3] - in «Chemistry and Biology of Pteridines» ( ed.) Walter de Gruyter. Berlin pp. 27-45.
[4] - «Methods in Enzymology» (, ed.) Academic Press New York pp. 801.
[5] and (1958) - «M. J. Biol. Chem.», 233, 969-974.
[6] - in «Chemistry and Biology of Pteridines» ( ed.) Walter de Gruyter. Berlin pp. 2-26.